Protease Hoe enzymen grote voedingseiwitten in kleinere stukjes afbreken

Een eitje bij het ontbijt, yoghurt, peulvruchten, noten, vis, vlees of tofu.

Ze leveren allemaal eiwitten.

Eiwitten zijn belangrijke bouwstoffen voor het lichaam. De aminozuren waaruit eiwitten bestaan, zijn onder andere nodig voor spieren, enzymen, transporteiwitten en allerlei andere lichaamsprocessen.

Maar er zit een klein probleem aan.

Je lichaam kan een groot voedingseiwit niet zomaar rechtstreeks gebruiken.

Eerst moet het uit elkaar worden gehaald.

En daarvoor beschikt onze spijsvertering over een heel team van enzymen:

proteasen.

Protease is dus niet één bijzonder enzym, zoals papaïne uit papaja. Het is een verzamelnaam voor enzymen die eiwitten kunnen afbreken.

Zodra je begrijpt wat proteasen doen, wordt ook veel duidelijker wat er eigenlijk gebeurt met het eiwit uit je maaltijd.

Eerst even: wat is een eiwit?

Eiwitten zijn opgebouwd uit kleinere bouwstenen:

aminozuren.

Je kunt een eiwit voorstellen als een lange ketting waaraan verschillende kralen zitten.

Die kralen zijn de aminozuren.

De volgorde waarin ze aan elkaar zitten en de manier waarop de keten zich opvouwt, bepalen mede welke vorm en functie een eiwit krijgt.

Wanneer we eiwitten eten, bijvoorbeeld uit eieren, linzen, tofu of kip, kan het lichaam die complete eiwitstructuren niet simpelweg opnemen en rechtstreeks naar onze spieren sturen.

Ze moeten eerst worden afgebroken.

Heel eenvoudig:

groot voedingseiwit → kleinere eiwitfragmenten → peptiden → aminozuren

Daarbij spelen proteasen een belangrijke rol.

Wat is een protease?

Een protease is een eiwitsplitsend enzym.

Proteasen verbreken peptidebindingen. Dat zijn de verbindingen waarmee aminozuren in eiwitten aan elkaar vastzitten.

Je kunt ze daarom zien als kleine moleculaire schaartjes.

Alleen hebben we niet één schaartje.

Ons spijsverteringsstelsel gebruikt verschillende proteasen die op verschillende plaatsen en manieren werken.

Dat is logisch, want de afbraak van eiwitten is geen proces van één enkele knip.

Een groot en ingewikkeld voedingseiwit wordt stap voor stap in steeds kleinere delen gesplitst.

Waar begint de eiwitvertering?

De eerste belangrijke enzymatische stappen van de eiwitvertering vinden plaats in de maag.

Wanneer voedsel in de maag terechtkomt, wordt het gemengd met maagsap.

De zure omgeving heeft daarbij verschillende functies.

Een daarvan is dat de ruimtelijke structuur van eiwitten kan veranderen. Dat noemen we denaturatie.

Je kunt het vergelijken met wat er gebeurt wanneer je een ei bakt.

Het doorzichtige eiwit wordt wit en stevig doordat de structuur van de eiwitten verandert.

In de maag gebeurt dat natuurlijk op een andere manier, maar het principe helpt om het te begrijpen.

De opgevouwen eiwitstructuur verandert en wordt daardoor toegankelijker voor verdere vertering.

Vervolgens komt een belangrijk enzym in beeld:

pepsine.

Pepsine: een belangrijk protease in de maag

De maag maakt eerst pepsinogeen aan.

Dat is een inactieve voorloper van pepsine.

In de zure omgeving van de maag kan pepsinogeen worden omgezet in het actieve enzym pepsine.

Dat werken met een inactieve voorloper is belangrijk.

Pepsine breekt namelijk eiwitten af en onze eigen weefsels bestaan natuurlijk ook uit eiwitten.

Het lichaam beschikt daarom over verschillende mechanismen om zulke krachtige enzymen gecontroleerd te produceren en activeren.

Pepsine begint vervolgens grote voedingseiwitten in kleinere fragmenten te splitsen.

Maar daarmee is de eiwitvertering nog lang niet klaar.

De dunne darm neemt het werk over

Na de maag komt de voedselbrij in de dunne darm terecht.

Daar vindt een groot deel van de verdere eiwitvertering plaats.

En opnieuw komt de alvleesklier in beeld.

De pancreas maakt namelijk niet alleen lipase voor de vetvertering en amylase voor zetmeel.

De alvleesklier produceert ook verschillende voorlopers van eiwitsplitsende enzymen.

Daaronder vallen onder andere trypsinogeen, chymotrypsinogeen en procarboxypeptidasen.

Deze enzymvoorlopers worden niet volledig actief in de pancreas opgeslagen.

Ze worden pas verderop in het spijsverteringskanaal geactiveerd.

Ook dat is een belangrijk beschermingsmechanisme.

De alvleesklier wil krachtige eiwitsplitsende enzymen niet al volledig actief hebben terwijl ze nog in het eigen weefsel aanwezig zijn.

Trypsine en chymotrypsine: samenwerking tussen proteasen

Eenmaal in de dunne darm wordt trypsinogeen geactiveerd tot trypsine.

Trypsine helpt vervolgens niet alleen bij het afbreken van eiwitten, maar speelt ook een rol bij de activering van andere voorlopers van pancreasenzymen.

Zo komt er een heel enzymatisch team op gang.

Onder andere trypsine, chymotrypsine en carboxypeptidasen werken verder aan de eiwitfragmenten.

Ze knippen niet allemaal op precies dezelfde plaatsen.

Juist daardoor kunnen verschillende proteasen samen grote eiwitten steeds verder verkleinen.

De eiwitvertering is daarmee een mooi voorbeeld van samenwerking tussen verschillende enzymen.

Waarom verteert de alvleesklier zichzelf niet?

Dit is een interessante vraag.

Als de pancreas enzymen maakt die eiwitten kunnen afbreken en de pancreas zelf ook grotendeels uit eiwitten bestaat, waarom wordt het orgaan dan niet door zijn eigen enzymen verteerd?

Een belangrijk deel van het antwoord zit in de inactieve voorlopers.

Veel pancreasproteasen worden gemaakt als zogenaamde zymogenen.

Ze worden pas op de juiste plaats in het spijsverteringskanaal geactiveerd.

Daarnaast beschikt het lichaam over andere beschermingsmechanismen die helpen voorkomen dat deze enzymen ongecontroleerd actief worden.

Dat is belangrijk, want wanneer pancreasenzymen op de verkeerde plaats voortijdig worden geactiveerd, kan dat juist schade veroorzaken.

Ons lichaam gebruikt dus krachtige chemische gereedschappen, maar houdt ze normaal gesproken zorgvuldig onder controle.

Van peptiden naar aminozuren

Na het werk van de maag en pancreas zijn de oorspronkelijke voedingseiwitten inmiddels flink verkleind.

Maar ook de dunne darm zelf helpt mee.

Aan het oppervlak en in de cellen van de darm bevinden zich verschillende peptidasen die kleinere peptiden verder kunnen verwerken.

Uiteindelijk kunnen losse aminozuren en kleine di- en tripeptiden door de darmcellen worden opgenomen.

Een deel van deze kleine peptiden wordt in de darmcel verder gesplitst.

Daarna kunnen de aminozuren via de bloedbaan verder worden vervoerd.

Het oorspronkelijke stukje kip, tofu of de lepel linzen bestaat dan dus niet meer als zodanig.

Het lichaam heeft het voedingseiwit afgebroken tot kleine bouwstenen die opnieuw gebruikt kunnen worden.

Wat doet je lichaam met die aminozuren?

Hier komt het mooie vervolg.

Je lichaam kan de aminozuren uit voeding gebruiken om weer nieuwe lichaamseigen eiwitten te maken.

Die eiwitten kunnen allerlei functies hebben.

Ze kunnen bijvoorbeeld onderdeel worden van spierweefsel, enzymen, transporteiwitten, signaalstoffen, huid, bindweefsel en structuren binnen cellen.

Sommige aminozuren kan het lichaam zelf maken.

Andere aminozuren kunnen we niet, of niet voldoende, zelf produceren.

Die noemen we essentiële aminozuren en deze moeten via voeding worden aangevoerd.

Goede eiwitvertering draait dus uiteindelijk niet alleen om het verdwijnen van voedsel uit je maag.

Het proces ziet er vereenvoudigd zo uit:

voedingseiwit afbreken → aminozuren beschikbaar maken → nieuwe lichaamseigen eiwitten kunnen opbouwen

Is protease hetzelfde als pepsine?

Niet precies.

Protease is de verzamelnaam.

Pepsine is één specifiek protease.

Hetzelfde geldt voor trypsine en chymotrypsine. Ook dat zijn proteolytische enzymen.

Je kunt het vergelijken met fruit en appels.

Een appel is fruit, maar niet al het fruit is een appel.

Zo is pepsine een protease, maar is niet ieder protease pepsine.

Dat onderscheid helpt ook wanneer je een supplementenetiket bekijkt.

En bromelaïne en papaïne dan?

Ook bromelaïne en papaïne behoren tot de brede groep proteolytische enzymen.

Maar ze hebben een andere oorsprong.

Bromelaïne is afkomstig uit de ananasplant.

Papaïne komt uit papaja.

Pepsine, trypsine en chymotrypsine zijn voorbeelden van enzymen die een rol spelen binnen onze eigen spijsvertering.

Op supplementenetiketten kun je daarnaast proteasen van microbiële oorsprong tegenkomen. Deze worden geproduceerd met behulp van micro-organismen.

Het woord protease vertelt dus vooral iets over wat voor reactie een enzym kan uitvoeren.

Het vertelt niet automatisch waar dat enzym vandaan komt.

Waarom worden microbiële proteasen in supplementen gebruikt?

Micro-organismen kunnen allerlei enzymen produceren.

Via gecontroleerde fermentatie kunnen enzympreparaten worden gemaakt die vervolgens bijvoorbeeld in voedingsmiddelen of supplementen worden toegepast.

Verschillende microbiële proteasen kunnen ieder hun eigen optimale omstandigheden hebben.

Sommige zijn bijvoorbeeld actiever in een zuurdere omgeving, terwijl andere beter functioneren bij een andere pH.

Daarom zie je in brede spijsverteringsenzymencomplexen soms meerdere proteasen terug.

Het idee daarachter is dat verschillende enzymen onder verschillende omstandigheden actief kunnen zijn.

Dat betekent overigens niet automatisch dat een product met vijf verschillende proteasen beter is dan een product met één protease.

Daarvoor moet je ook kijken naar de enzymactiviteit, formulering, dosering en het doel van het product.

Heeft iedereen extra protease nodig bij een eiwitrijke maaltijd?

Nee.

Dit is belangrijk nu eiwitrijke voeding en eiwitshakes populair zijn.

Wanneer je extra eiwit eet vanwege sport, herstel of spieropbouw, betekent dat niet automatisch dat je ook extra protease nodig hebt.

Een normaal functionerende maag, alvleesklier en dunne darm beschikken zelf over een uitgebreid systeem voor de eiwitvertering.

Het lichaam kan de afgifte van spijsverteringsenzymen bovendien aanpassen aan de samenstelling van een maaltijd.

Een proteasesupplement is daarom niet standaard noodzakelijk omdat iemand veel sport, een eiwitshake drinkt of graag eiwitrijk eet.

Waarom zit protease dan in spijsverteringsenzymen?

Omdat de functie logisch aansluit bij de samenstelling van een maaltijd.

Een maaltijd bevat vaak koolhydraten, vetten en eiwitten.

Daarom zie je in een breed enzymcomplex vaak verschillende enzymen naast elkaar.

Amylase helpt bij de afbraak van zetmeel.

Lipase helpt bij de afbraak van vetten.

Proteasen helpen bij de afbraak van eiwitten.

Daarnaast kunnen specifieke enzymen worden toegevoegd, zoals lactase voor lactose.

Zo probeert een enzymcomplex verschillende onderdelen van een maaltijd te ondersteunen.

Maar ook hier geldt:

aanwezigheid in een supplement betekent niet automatisch dat iedereen aanvullende enzymen nodig heeft.

Wat gebeurt er wanneer eiwitten minder goed worden verteerd?

Wanneer de normale eiwitvertering ernstig verstoord raakt, kunnen daar verschillende oorzaken achter zitten.

Een duidelijke vermindering van pancreasenzymen kan bijvoorbeeld voorkomen bij exocriene pancreasinsufficiëntie.

Daarbij produceert of levert de alvleesklier onvoldoende spijsverteringsenzymen.

Maar aanhoudende klachten na eiwitrijke voeding betekenen niet automatisch dat iemand een proteasetekort heeft.

Een opgeblazen gevoel, buikpijn of veranderde ontlasting kan veel verschillende oorzaken hebben.

Daarom vind ik het bij terugkerende klachten belangrijker om te onderzoeken:

waardoor ontstaan de klachten?

Dan om meteen te concluderen:

ik moet extra protease gebruiken.

Kunnen eiwitten in de dikke darm terechtkomen?

Een groot deel van het voedingseiwit wordt normaal gesproken in de dunne darm verteerd en opgenomen.

Maar niet alles wat het maag-darmkanaal binnenkomt, wordt volledig in de dunne darm opgenomen.

Eiwitten en peptiden die de dikke darm bereiken, kunnen daar door darmbacteriën verder worden afgebroken.

Dit wordt onder andere proteolytische fermentatie genoemd.

Daarbij kunnen verschillende metabolieten ontstaan.

Dit proces is onderdeel van de complexe relatie tussen voeding, eiwitinname en de darmmicrobiota.

Het is echter te eenvoudig om iedere vorm van gasvorming na eiwitrijk eten toe te schrijven aan een tekort aan protease.

De hoeveelheid en het soort eiwit, de rest van het voedingspatroon, de darmmicrobiota en persoonlijke gevoeligheid kunnen allemaal een rol spelen.

Plantaardige en dierlijke eiwitten: verteert het lichaam die hetzelfde?

Niet helemaal.

De verteerbaarheid en aminozuursamenstelling van eiwitbronnen kunnen verschillen.

De structuur van het eiwit, de voedselmatrix, de bereiding en andere bestanddelen van het voedingsmiddel kunnen invloed hebben op hoe gemakkelijk aminozuren beschikbaar komen.

Bij plantaardige voeding kan bijvoorbeeld de voedselmatrix een rol spelen.

Dat betekent niet dat plantaardige eiwitten simpelweg slecht verteerbaar zijn.

Het betekent vooral dat voedingsmiddelen van elkaar verschillen.

Ook bereiding kan invloed hebben.

Koken, weken en fermenteren kunnen de structuur van voedingsmiddelen veranderen en daarmee soms ook de verteerbaarheid beïnvloeden.

Binnen een gevarieerd voedingspatroon is daarom niet alleen de hoeveelheid eiwit interessant, maar ook de combinatie en variatie van eiwitbronnen.

Helpt goed kauwen bij de eiwitvertering?

Kauwen splitst eiwitten niet chemisch zoals een protease dat doet.

Maar goed kauwen helpt voedsel mechanisch verkleinen.

Daardoor ontstaat meer oppervlak waarop maagsap en spijsverteringsenzymen later kunnen inwerken.

Rustig eten en goed kauwen zijn daarom eenvoudige onderdelen van een normale spijsvertering.

Niet spectaculair, maar wel praktisch.

Wat betekent proteaseactiviteit op een supplement?

Net als bij de andere enzymen uit deze serie vertelt alleen het aantal milligrammen niet het hele verhaal.

Bij een enzym willen we namelijk ook weten hoeveel enzymatische activiteit het preparaat heeft.

Afhankelijk van de gebruikte protease en analysemethode kun je verschillende activiteitseenheden tegenkomen.

Bij bepaalde microbiële proteasen zie je bijvoorbeeld HUT staan.

Deze eenheid geeft informatie over de gemeten proteolytische activiteit onder bepaalde gestandaardiseerde testomstandigheden.

Het belangrijkste is niet dat je alle afkortingen uit je hoofd leert.

Onthoud vooral:

milligram vertelt hoeveel enzympreparaat aanwezig is

activiteitseenheden geven informatie over de gemeten enzymactiviteit

Twee producten met hetzelfde aantal milligram protease hoeven daardoor niet automatisch dezelfde enzymactiviteit te leveren.

Kun je HUT vergelijken met andere enzymactiviteit?

Niet zomaar.

Verschillende activiteitseenheden kunnen gebaseerd zijn op andere testmethoden, substraten en omstandigheden.

Daarom kun je een HUT-getal van een protease niet rechtstreeks vergelijken met bijvoorbeeld de GDU-waarde van bromelaïne of de FU-waarde van nattokinase.

Een hoger getal betekent dus niet automatisch dat het ene enzym sterker is dan het andere.

Wanneer je producten vergelijkt, is het vooral zinvol om te kijken of dezelfde activiteitseenheid en vergelijkbare analysemethode worden gebruikt.

Zo voorkom je dat grote cijfers op een etiket belangrijker lijken dan ze werkelijk zijn.

Wanneer neem je protease voor de spijsvertering?

Wanneer een protease onderdeel is van een supplement dat bedoeld is voor de vertering van voedingseiwitten, ligt gebruik rondom de maaltijd voor de hand.

Het enzym moet immers in contact komen met het eiwit waarop het moet inwerken.

Het precieze gebruik hangt af van het product en de formulering.

Daarom zou ik de gebruiksaanwijzing van het specifieke product volgen in plaats van één universeel innamemoment voor alle proteaseproducten te geven.

En protease op een lege maag?

Hier komen we bij een ander verhaal.

Proteolytische enzymen worden soms buiten maaltijden gebruikt vanuit het idee dat ze dan niet vooral met voedingseiwitten in aanraking komen.

Dat zie je bijvoorbeeld bij producten die als systemische enzymen worden aangeboden.

Maar daarbij moeten we onderscheid maken tussen verschillende enzymen.

Bromelaïne, serrapeptase en nattokinase hebben ieder hun eigen eigenschappen, toepassingen en onderzoeksgeschiedenis.

Het is daarom te eenvoudig om te zeggen:

alle proteasen hebben dezelfde systemische werking wanneer je ze op een lege maag inneemt.

Voor een algemeen proteasesupplement kijk ik daarom eerst naar het specifieke enzym, de formulering en het doel waarvoor het product wordt aangeboden.

Is meer protease beter?

Nee.

Meer enzymactiviteit betekent niet automatisch een betere eiwitvertering.

Wanneer je eigen spijsvertering normaal functioneert, betekent steeds meer extra protease niet dat eiwitten daardoor eindeloos beter worden verteerd of opgenomen.

De activiteit van een enzym wordt bovendien beïnvloed door verschillende omstandigheden, waaronder pH, temperatuur, contacttijd, hoeveelheid eiwit, het type protease en de formulering.

Een groot activiteitgetal op de voorkant van een supplement zegt daarom op zichzelf niet of het product beter bij iemand past.

Protease en medische pancreasenzymen zijn niet hetzelfde

Net als bij lipase vind ik dit onderscheid belangrijk.

Bij exocriene pancreasinsufficiëntie kan medische pancreasenzymvervanging nodig zijn.

Deze behandeling wordt PERT genoemd, pancreatic enzyme replacement therapy.

PERT bevat pancreasenzymen die helpen bij de vertering van vetten, eiwitten en koolhydraten.

Dit is een reguliere medische behandeling en iets anders dan een algemeen voedingssupplement met bijvoorbeeld microbiële proteasen.

Een supplement uit de winkel is daarom geen vervanging voor voorgeschreven pancreasenzymen wanneer daadwerkelijk sprake is van pancreasinsufficiëntie.

Waar let ik op bij een proteasesupplement?

Wanneer ik een proteasesupplement bekijk, wil ik eerst weten welk protease erin zit en waar het vandaan komt.

Daarna kijk ik naar de enzymactiviteit. Staat er alleen een aantal milligrammen of wordt ook een activiteitseenheid vermeld?

Ook de samenstelling is belangrijk.

Sommige producten bevatten één protease, terwijl andere verschillende proteasen combineren of onderdeel zijn van een breder complex met bijvoorbeeld lipase en amylase.

Vervolgens kijk ik naar het doel.

Een product dat bedoeld is om voedingseiwitten rondom een maaltijd te helpen afbreken, beoordeel ik anders dan een supplement waaraan allerlei zogenaamde systemische effecten worden toegeschreven.

En natuurlijk kijk ik naar de claims.

Helpt eiwitten afbreken sluit aan bij wat een protease daadwerkelijk doet.

Claims over detoxen, het oplossen van littekenweefsel of het aanpakken van allerlei aandoeningen vragen om een heel andere en veel sterkere onderbouwing.

Heb je protease nodig bij een eiwitshake?

Meestal niet automatisch.

Een eiwitshake bevat eiwitten die het normale spijsverteringsstelsel kan verwerken met behulp van onder andere maagzuur, pepsine en pancreasenzymen.

Sommige eiwitpoeders bevatten toegevoegde enzymen, maar dat betekent niet dat een shake zonder extra protease niet kan worden verteerd.

Wanneer iemand structureel klachten krijgt van een bepaald eiwitproduct, zou ik eerst breder kijken.

Hoe groot is de portie? Welk type eiwit wordt gebruikt? Bevat het product lactose, zoetstoffen of andere ingrediënten die mogelijk minder goed worden verdragen?

Persoonlijke tolerantie speelt daarbij eveneens een rol.

Een klacht na een eiwitshake is dus niet automatisch bewijs voor te weinig protease.

Veelgestelde vragen over protease

Wat is protease?

Protease is een verzamelnaam voor enzymen die eiwitten kunnen afbreken door verbindingen tussen aminozuren te splitsen.

Waar maakt het lichaam proteasen?

Verschillende proteolytische enzymen worden geproduceerd in of voor verschillende delen van het spijsverteringsstelsel. Pepsine, trypsine en chymotrypsine zijn bekende voorbeelden die betrokken zijn bij de eiwitvertering.

Wat gebeurt er met eiwit uit voeding?

Voedingseiwitten worden stap voor stap afgebroken tot kleinere peptiden en aminozuren. Deze kunnen vervolgens via de dunne darm worden opgenomen.

Is pepsine hetzelfde als protease?

Pepsine is een protease, maar protease is een verzamelnaam. Er bestaan dus veel verschillende proteasen.

Zijn bromelaïne en papaïne proteasen?

Bromelaïne en papaïne hebben proteolytische activiteit en kunnen eiwitten splitsen. Het zijn wel andere enzymen dan de proteasen die ons lichaam zelf gebruikt voor de normale eiwitvertering.

Waarom zit protease in spijsverteringssupplementen?

Omdat proteasen eiwitten kunnen splitsen. Ze worden daarom vaak gecombineerd met bijvoorbeeld amylase voor zetmeel en lipase voor vetten.

Heb ik extra protease nodig als ik veel eiwitten eet?

Niet automatisch. Een normaal functionerend spijsverteringsstelsel beschikt zelf over verschillende enzymen om voedingseiwitten af te breken.

Wat betekent HUT bij protease?

HUT is een activiteitseenheid die bij bepaalde proteasepreparaten kan worden gebruikt. De waarde geeft informatie over enzymatische activiteit onder bepaalde testomstandigheden en is iets anders dan het gewicht in milligrammen.

Moet protease bij de maaltijd?

Wanneer het product bedoeld is om voedingseiwitten te helpen afbreken, ligt gebruik rondom de maaltijd voor de hand. Volg daarbij het gebruiksadvies van het specifieke product.

Wil je persoonlijk kijken naar wat bij jou past?

Ik ben Annet van AGS-Orthomoleculair. In mijn begeleiding kijk ik samen met jou naar voeding, leefstijl en supplementen op een rustige en praktische manier.

Gebruik je een spijsverteringsenzymencomplex of twijfel je of extra protease iets toevoegt? Dan kan ik met je meekijken naar de samenstelling, enzymactiviteit, je voedingspatroon en de reden waarom je het supplement overweegt.

Bij aanhoudende of onverklaarde spijsverteringsklachten blijft het belangrijk om niet alleen naar een supplement te kijken, maar ook naar een mogelijke achterliggende oorzaak.

Neem contact met mij op →

Tot slot

Protease klinkt misschien als één enzym.

Maar eigenlijk hebben we het over een hele familie van eiwitsplitsende enzymen.

En juist dat maakt dit onderwerp zo interessant.

Wanneer je een ei, yoghurt, tofu, linzen, vis of vlees eet, begint een zorgvuldig georganiseerd proces.

In de maag helpt de zure omgeving de structuur van voedingseiwitten te veranderen en begint pepsine met de eerste belangrijke enzymatische afbraak.

In de dunne darm nemen onder andere trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidasen en andere peptidasen het werk verder over.

De eiwitfragmenten worden steeds kleiner, totdat aminozuren en kleine peptiden kunnen worden opgenomen.

Je lichaam haalt een voedingseiwit dus letterlijk uit elkaar om de bouwstenen vervolgens opnieuw te kunnen gebruiken.

Dat is voor mij de kern van protease:

eiwitten afbreken zodat hun bouwstenen beschikbaar kunnen komen.

Een proteasesupplement kan extra proteolytische activiteit leveren en wordt daarom regelmatig verwerkt in spijsverteringsenzymen.

Maar een eiwitrijke maaltijd betekent niet automatisch dat je extra protease nodig hebt.

Ons lichaam beschikt zelf over een indrukwekkend systeem om eiwitten te verteren.

En wanneer dat systeem daadwerkelijk ernstig tekortschiet, bijvoorbeeld bij vastgestelde exocriene pancreasinsufficiëntie, hebben we het niet meer over een algemeen voedingssupplement maar over medische begeleiding en eventueel voorgeschreven pancreasenzymen.

Misschien is protease daarom het gemakkelijkst te onthouden als een team van moleculaire schaartjes:

verschillende enzymen, op verschillende plaatsen, die samen grote voedingseiwitten terugbrengen tot kleine bouwstenen waar het lichaam weer mee verder kan.

In de volgende blog gaan we van eiwitten naar zetmeel.

Dan kijken we naar amylase en begint het verhaal al voordat je voedsel hebt doorgeslikt, namelijk tijdens het kauwen.